DNAを足場に、パーツを混ぜるだけで生体分子システムをつくる

生体分子は、生体内で複数分子のシステムを形成して働く場合がほとんどであり、システムを形成することで協調しながら効果的に機能を果たしています。細胞内での物質の輸送を司るタンパク質モータも例外ではなく、筋肉や鞭毛の運動、細胞小器官の輸送や細胞骨格ネットワーク構築の例に見られるように、複数の分子が協調して働いています。細胞内での物質輸送の向き、速度、効率を状況に応じて最適な状態に制御することは、細胞の生存にとって大変重要です。これらは輸送システムを構成するタンパク質モータの種類、状態、構成分子の数によってコントロールされます。

これまで、一分子レベルでのタンパク質モータの性質については、詳細に調べられてきました。しかし、複数分子の協調メカニズムについては、理論的な側面からの研究は行われてきましたが、生体分子の数と配置を正確に制御して分子システムを構築し、実験に用いることは困難であったため、研究の進展が妨げられていました。

基礎研究の観点からは、今回の成果を、鞭毛運動モデル、筋収縮モデルや細胞骨格ネットワーク生成モデルなど、多数の分子が協調して働く生体システムを人工的に再構成するための手法として発展させ、その動作メカニズムの理解を深めるために活用することが期待されます。応用的な観点からは、タンパク質分子をこれまでにない高い精度で配置し、システム化することを通じ、受容体タンパク質を利用したセンサやタンパク質モータを利用したアクチュエータなど、生物の優れた機能をそのまま保有した、新しいデバイス構築を実現するための基盤技術としての活用が期待されます。

なお、この研究成果は、2012年12月24日の週に、『米国科学アカデミー紀要（PNAS）』オンライン速報版で公開されます。

生物の運動の原動力となっているタンパク質。ATP（アデノシン三リン酸）を加水分解したときに得られるエネルギーを使って、タンパク質フィラメントの上を運動することができる。代表的なタンパク質モータは、筋肉の収縮の原動力であるミオシン、細胞内の物質輸送に関わるキネシン、繊毛・鞭毛の運動を作り出すダイニンがある。

細胞内に存在し、細胞の形態維持や物質輸送のためのレールの役割を担う、一群の線維状タンパク質。本研究において扱っている微小管はその一つであり、細胞内に物質輸送のためのネットワークを形成しており、細胞分裂の際には紡錘体を形成する。また、鞭毛や繊毛を構成する主要な構造の一つである。

細胞内の物質輸送や微小管ネットワーク形成に関わるタンパク質モータである、キネシンの一種。大きさ10nm（ナノメートル）ほどのタンパク質であり、ATP（アデノシン三リン酸）の加水分解で得られるエネルギーを使って、微小管の上を滑るように運動する。

ダイニンやキネシンの運動の軌道となる、タンパク質フィラメント。球状タンパク質であるチューブリンが重合してできたフィラメントで、直径25nm（ナノメートル）の中空の筒である。重合の程度で微小管の長さは変えることができる。この実験では10～15μm（マイクロメートル）ほどの長さの微小管を用いている。

マイクロメータオーダーの微小な物体を光によって捕らえ、試料中でマニピュレートする機能を備えた光学顕微鏡。捕捉されたマイクロビーズは、力を測定するためのプローブとして利用できる。開口数の大きな対物レンズにより、レーザをサンプル内に集光することで光ピンセットを形成する。

低分子の人工基質（リガンド）と共有結合を介して結合する性質をもった、標識用タンパク質。標識を行いたい目的とするタンパク質分子（本研究ではタンパク質モータ）に遺伝子工学的につなげることで、リガンドをもつターゲットを認識して特異的に結合させることができる。

タンパク質モータが、軌道となるタンパク質フィラメントに一旦着地してから離脱するまでに移動できる距離の程度を表すパラメータ。プロセッシビティと呼ばれる。タンパク質モータは常に大きな熱揺らぎにさらされているため、フィラメントから一瞬でも手を離すと環境中に飛ばされる。運動連続性の高いモータ分子は2本の手で交互にフィラメントをつかむ等、手を離す確率を低く抑える仕組みを持っているといえる。生体内では働く場所に応じて異なるプロセッシビティを持ったタンパク質モータが存在している。